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高分辨率冷冻电镜首次解析超级复合物结构

放大字体  缩小字体 发布日期:2018-08-14  来源:科技部
核心提示:在国家重点研发计划“蛋白质机器与生命过程调控”重点专项的支持下,“光合作用重要蛋白质机器的结构、功能与调控”和“蛋白质机器的高分辨率冷冻电镜前沿技术及应用”项目联合攻关,取得突破进展,发现了植物的光适应与捕光调节新机
   在国家重点研发计划“蛋白质机器与生命过程调控”重点专项的支持下,“光合作用重要蛋白质机器的结构、功能与调控”和“蛋白质机器的高分辨率冷冻电镜前沿技术及应用”项目联合攻关,取得突破进展,发现了植物的光适应与捕光调节新机。
 
  光合作用为世界上几乎所有的生命体提供赖以生存的物质和能量,放氧光合作用还维持着地球的大气环境。放氧光合生物中的光系统I(PSI)和光系统II(PSII)吸收光能,共同完成光驱动的电子传递,能量传递和转化效率高达90%以上。状态转换是植物和绿藻中一种重要的光合作用调节机制,是植物适应光环境变化、平衡激发能在两个光系统间分配的一种快速响应机制,其中光系统I-捕光复合物I-捕光复合物II(PSI-LHCI-LHCII)超级复合物发挥了重要作用,揭示该复合物中各个蛋白亚基的排列及可能的能量传递途径,有助于揭示植物状态转换的分子机理。
 
  中国科学院生物物理研究所李梅研究员和章新政研究员合作,首次报道了PSI-LHCI-LHCII超级复合物的高分辨率冷冻电镜结构,首次解析了LHCII的N末端磷酸化位点,揭示了LHCII和PSI的相互作用方式,构建了PSI中的全部亚基,包括以往PSI晶体结构中缺失的两个亚基PsaO和PsaN,并发现这两个亚基分别介导了LHCI和LHCII向PSI核心的能量传递,从而揭示了植物适应自然界多变光照条件,对两个光系统的捕光进行调节,从而平衡能量分配的分子基础。该复合体结构弥补了过去发表的PSI晶体结构中缺失的结构信息,发现潜在能量传递途径,为深入研究植物状态转换的分子机理提供了重要基础。该项工作所提供的数据有望启发并促进人工光合作用体系的设计优化等应用研究。相关成果近期在Science杂志发表。
 
 
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