结果表明：添加2% NaCl时，CMC-面筋蛋白的游离巯基含量最低，蛋白聚集程度较大。CMC-谷蛋白85 kDa以下的电泳条带强度降低，CMC更容易与低分子量谷蛋白亚基作用。随着氯化钠含量的增加，面筋蛋白、谷蛋白的α-螺旋转变成β-折叠，氯化钠可诱导面筋蛋白、谷蛋白形成氢键，CMC能破坏这种氢键，维持蛋白原有的二级结构。在不同氯化钠含量条件下，CMC会使面筋蛋白的色氨酸和酪氨酸残基趋于埋藏，而使谷蛋白、醇溶蛋白的色氨酸和酪氨酸残基趋于暴露，埋藏/暴露程度因氯化钠含量而不同。随着氯化钠含量的增加，三种蛋白的二硫键g-g-g构型含量降低，氯化钠可破坏面筋蛋白分子间二硫键，CMC能一定程度抑制氯化钠对蛋白二硫键稳定性的降低。在不同氯化钠含量条件下，CMC对谷蛋白、醇溶蛋白主要起到填充作用，CMC-面筋蛋白在低含量氯化钠条件下（2% NaCl）形成网络结构，而在高含量氯化钠条件下（4% NaCl）结构塌陷。
综上所述，CMC可以结合面筋和面筋蛋白的疏水位点。氯化钠的添加使面筋蛋白和谷蛋白中β-折叠结构含量增加，而CMC在一定程度上抑制了氯化钠的这种作用，维持蛋白质原有的二级结构。CMC和盐的共同存在促进了蛋白多肽链之间的相互作用，并在面筋蛋白中观察到更稳定的交联行为。
