集美大学 副校长
学习与工作经历：
2003.1—至今 集美大学，教授
2000.4—2002.12 新加坡国立大学，博士后
1997.4—2000.3 日本长崎大学海洋生产研究科学习，获博士学位
1994.2—1997.3 日本长崎大学水产学部学习, 获硕士学位
1985.8—1994.2 厦门水产学院（现集美大学），教师
1981.9—1985.7 上海水产学院（现上海海洋大学）学习，获学士学位
主要研究方向:
海洋生物酶及活性物质的开发与利用；
天然蛋白酶抑制剂的开发与利用；
水产加工副产物的高效利用
报告题目
海参自溶关键酶的研究
摘 要
海参在运输和加工过程中的自溶现象是影响其品质的关键问题，而与自溶相关的蛋白酶研究还并不全面。本研究中，我们利用柱层析技术从刺参内脏中分离纯化到分子量为34 kDa的丝氨酸蛋白酶（SP）。SP在pH 6.0～9.0和35～40 ℃间有很强的分解明胶活力且其活性可被丝氨酸蛋白酶抑制剂有效抑制。然后，克隆了含377 个氨基酸残基的SP基因全序列并在表达载体中成功表达。利用纯化的rSP制备多克隆抗体，该抗体与rSP和天然SP有特异反应。
进一步从刺参体壁中克隆了全长为1 887 bp，含629 个氨基酸残基的基质金属蛋白酶-2（MMP-2）。MMP-2含信号肽、前肽、催化区、三个重复的II型纤粘蛋白区和C端血红素结合蛋白样区等结构域。根据MMP-2的结构域，在大肠杆菌中成功表达了MMP-2的催化区。表达蛋白(rMMP-2)在SDS-PAGE和凝胶酶谱中的分子量均为40 kDa。rMMP-2 的活性需要Ca2+参与，在pH 8.5 和 40 °C下活性最高。
尽管SP和rMMP-2 在35～40 ℃间活性最强，在4～20 ℃间它们也具有分解胶原蛋白的活性，证明了它们参与海参自溶的可能性。
