尖吻鲈是我国南方人民最喜食的鱼类之一。尖吻鲈肉质鲜美、营养价值高，其富含胶原蛋白，可作为提取胶原蛋白的新原料。然而，系统比较鱼鳞和鱼皮胶原蛋白性质特征的研究较少。因此，该研究旨在通过酶法提取尖吻鲈鱼鳞和鱼皮胶原蛋白并系统比较它们主要的性质特征。
来自海南大学食品学院的廖伟、夏光华和李川等人以尖吻鲈鱼鳞和鱼皮为原料，提取并分离纯化酶溶性胶原蛋白，通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）、氨基酸组成分析、差示扫描量热（DSC）、傅里叶变换红外光谱、X射线衍射和Zeta电位以及溶解度研究，分析和比较了其主要理化性质。
PSC提取率
尖吻鲈鱼鳞和鱼皮PSC的提取率分别为2.3 g/100 g和47.3 g/100 g（干质量）。
SDS-PAGE结果
鱼鳞胶原蛋白在电泳条带上分子质量分布（α1 120 kDa和α2 114 kDa）与鱼皮胶原蛋白（α1 122 kDa和α2 116 kDa）基本一致。另外，图中条带清晰、杂带少，说明胶原蛋白纯度较高。
氨基酸组成分析结果
尖吻鲈鱼鳞和鱼皮胶原蛋白氨基酸组成分析：两种胶原蛋白都含有丰富的甘氨酸（约占总氨基酸含量的1/3）、丙氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸，也都含有少量的组氨酸、酪氨酸和半胱氨酸。尖吻鲈鱼鳞胶原蛋白亚氨酸含量（207.6/1 000 个残基）高于鱼皮胶原蛋白的（195.5/1 000 个残基）。
DSC分析结果
尖吻鲈鱼鳞胶原蛋白的变性温度比鱼皮胶原蛋白的稍高，分别出现在37.54 ℃和36.74 ℃处。鱼鳞胶原蛋白热焓值（0.937 J/g）也比鱼皮胶原蛋白（0.827 J/g）高，所以鱼鳞胶原蛋白比鱼皮胶原蛋白拥有更好的热稳定性。
尖吻鲈鱼鳞胶原蛋白（207.6/1 000 个残基）亚氨酸含量高于鱼皮胶原蛋白（195.5/1 000 个残基），与DSC结果相符。
傅里叶变换红外光谱分析
鱼鳞胶原蛋白的酰胺Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ带分别出现在1 658.18、1 549.38 cm－1和1 241.37 cm－1处，而鱼皮胶原蛋白出现在相对稍低的1 652.41、1 548.99 cm－1和1 240.42 cm－1的位置，这意味着鱼皮胶原蛋白比鱼鳞胶原蛋白拥有更多或更强的氢键，更多的氢键则意味着蛋白分子规整度更低，所以鱼皮胶原蛋白规整度不如鱼鳞胶原蛋白。
X射线衍射分析
鱼鳞和鱼皮胶原蛋白均有3 个不同的衍射峰，第1个衍射峰（标记为A1）在7°～8°之间出现，峰型相对比较尖锐。在20°～25°之间出现了一个宽且大的峰（标记为A2），A2峰代表了胶原蛋白纤维内部的众多结构层次所引起的漫散射。在30°～35°之间出现了第3个峰，（标记为A3），A3峰的d 值代表代表了三股螺旋结构上沿螺旋中心轴相邻氨基酸残基之间的距离。
Zeta电位测定结果
两种胶原蛋白的正电位在pH 2～6之间，负电位在pH 7～11之间。尖吻鲈鱼鳞和鱼皮胶原蛋白表面静电荷均随着pH值的增加而降低，分别在pH 6.40和pH 6.64处静电荷为0，即等电点。
溶解度测定结果
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pH值对胶原蛋白溶解度的影响
尖吻鲈鱼鳞和鱼皮胶原蛋白溶解度受pH值的影响有着相近的趋势。在酸性条件下，鱼鳞和鱼皮胶原蛋白溶解度较大，在pH 4处取得最大值，继续增大溶液pH值，则溶解度下降。两种胶原蛋白均在中性或碱性条件下溶解度较低，并在pH 7处取得最小值。
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NaCl质量浓度对胶原蛋白溶解度的影响
不同NaCl质量浓度对尖吻鲈两种胶原蛋白溶解度影响相近。胶原蛋白溶解度随着NaCl质量浓度的增大而逐渐降低，在NaCl质量浓度为1～3 g/100 mL时，胶原蛋白具有较高且稳定的溶解度。然而当NaCl质量浓度超过3 g/100 mL时，胶原蛋白溶解度明显下降。
结 论
冷冻干燥后鱼鳞和鱼皮胶原蛋白得率（干质量）分别为2.3 g/100 g和47.3 g/100 g；SDS-PAGE结果显示两种胶原蛋白构型均为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，初步判断属于Ⅰ型胶原蛋白；DSC结果显示鱼鳞和鱼皮胶原蛋白热变性温度（Td）分别为37.54 ℃和36.74 ℃；傅里叶变换红外光谱和X射线衍射结果显示胶原蛋白经胃蛋白酶处理后仍能保持其完整的三股螺旋结构；Zeta电位结果显示鱼鳞和鱼皮胶原蛋白等电点分别为pH 6.40和pH 6.64；溶解度研究结果显示两种胶原蛋白在酸性条件和低NaCl质量浓度下均表现出良好的溶解性。
