东北农业大学食品学院的杜洪振、陈 倩、孔保华*等人研究SPI在经过不同时间预热处理后与MPI复配，通过测定凝胶强度、白度、持水性、流变特性以及热稳定性的变化，研究不同预热处理时间的SPI与MPI作用效果，为提高鱼糜类制品的凝胶特性提供一定的理论支持。
01
SPI对MPI凝胶硬度和弹性的影响
在相同的SPI-MPI比例下，经过预热处理的SPI与MPI混合，其凝胶弹性显着高于添加天然SPI组（P＜0.05）。经过较长时间预热处理SPI（180 min）与MPI混合后获得的凝胶的弹性值高于短时间预热处理的SPI（30 min）（P＜0.05），且与单独由MPI形成的凝胶相比无显着差异。MPI中的肌球蛋白与易于与经过预热改性的SPI相互作用，并且热处理有利于SPI中的组分参与凝胶形成，增强了凝胶结构的形成。这一点也可以从下面实验结果中持水性的增强得到证实。
02
SPI对MPI凝胶白度值的影响
天然SPI与MPI混合后，蛋白凝胶白度值显着降低（P＜0.05），随着SPI-MPI比例1∶1～1∶4，混 合蛋白凝胶白度值显着增加（P＜0.05）。这可能是因为SPI本身为淡黄色，与MPI混合后降低了混合蛋白的凝胶白度值，当MPI所占混合凝胶的占比增大时，SPI含量相对降低，使得凝胶白度值增加。
03
SPI对MPI凝胶持水性的影响
纯MPI凝胶持水性为89.34%，当天然SPI与MPI混合后，蛋白凝胶持水性显着降低（P＜0.05），而随着SPI-MPI比例由1∶1～1∶4，蛋白凝胶持水性显着增加（P＜0.05）。当SPI-MPI比例为1∶1时形成的混合蛋白凝胶网络结构较差，这是由于SPI添加量过多时，两种蛋白质的疏水相互作用增强，凝胶网络束缚水分子的能力降低，在离心条件下，水分子很容易游离出来；当SPI添加量较小，也就是MPI比例增大时，会在一定程度上增强形成凝胶网络结构。
04
SPI对MPI凝胶流变学性质的影响
当SPI与MPI混合后，G’第1个峰值的出现温度与纯MPI相比升高了2～4 ℃。这是因为SPI的变性温度比MPI高，加入SPI相当于降低了MPI的含量从而导致G’峰值温度增加。这一点从蛋白热稳定性结果得到证实。此外，对于经过预热处理180 min的SPI组而言，G’第1个峰值由纯MPI的88.2 Pa降至70.6 Pa，而热处理30 min组和天然蛋白组则分别降至38.9 Pa和28.0 Pa。
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SPI对MPI热稳定性的影响
纯MPI的DSC扫描图谱呈现3 个主要峰值记为Tmax1（53.15 ℃）、Tmax2（63.48 ℃）和Tmax3（73.95 ℃），分别代表肌球蛋白重链、肌球蛋白轻链和肌动蛋白热变性温度。MPI中加入天然SPI后，Tmax1 并没有显着改变（P＞0.05）；而加入热处理30 min和180 min的SPI后，Tmax1显着降低（P＜0.05）。这可能是由于天然SPI与MPI之间不发生交联，而SPI分别热处理30 min和180 min后与肌球蛋白头部发生交联导致MPI凝胶热稳定性显着降低。
结 论
经过预热处理的SPI与MPI复配能够改进混合蛋白凝胶性和流变性。预热处理（90 ℃加热30 min和180 min）的SPI与MPI混合形成的凝胶，其硬度、弹性、白度和持水性显着高于天然SPI与MPI混合蛋白凝胶，这表明预热处理后的SPI在一定添加比例下具有改善蛋白凝胶特性的作用。流变学研究结果表明，添加SPI会提高蛋白变性温度。经过预热处理的SPI与MPI混合后，其G’尽管低于纯的MPI，但是显着高于未经过预热处理的SPI。热稳定性结果表明，天然SPI与MPI之间不发生交联而热处理能够促进SPI与MPI之间发生交联。以上结果表明，SPI经过预热处理后与鲤鱼MPI按一定比例复配能够显着改善混合蛋白质的凝胶性、流变性和热稳定性。综上，在鱼糜生产中，添加经过预热处理的SPI对于提高鱼糜制品的凝胶品质具有很大的应用潜力。
