目前，关于热处理对乳蛋白结构影响的研究鲜有报道。来自大连工业大学食品学院的孙佳悦、钱方、姜淑娟等人基于FT-IR法，研究不同热处理程度导致的牛乳中蛋白质二级结构的差异性，旨在探讨不同热处理方式对乳蛋白结构的影响，为进一步研究热处理乳品质的变化提供理论参考。
1.不同热处理的乳蛋白FT-IR谱图
与原料乳的乳蛋白（未处理）相比，不同程度热处理乳蛋白FT-IR谱图谱型无较大差异。将137 ℃/5 s热处理的1.00、0.10、0.01 mg/mL的乳蛋白溶液与10.0 mg/mL乳蛋白溶液的FT-IR谱图进行对比分析。热处理乳蛋白的O—H吸收峰的峰位不受溶液质量浓度改变的影响，保持在3425 cm-1附近。并随着热处理程度的增加该峰位向高波数移动，即从3418.72 cm-1位移至3425.28 cm-1。
乳蛋白的酰胺Ⅰ带（1700～1600 cm-1）信号较强，其峰型受蛋白质特定二级结构影响。并且热处理强度增强，峰形由尖锐趋于平缓。从峰位变化分析，原料乳中乳蛋白（未处理）酰胺Ⅰ带为1655.82 cm-1。热处理后其酰胺Ⅰ带向低波数方向发生了不同程度的位移：65 ℃/30 min和80 ℃/15 s热处理乳蛋白质的酰胺Ⅰ带向低波数方向红移约1 cm-1，即从1655.82 cm-1分别移至1654.43 cm-1和1654.16 cm-1；137 ℃/5 s热处理乳蛋白的酰胺Ⅰ带向低波数方向红移约7 cm-1，即从1655.82 cm-1位移至1648.66 cm-1。
2.不同热处理乳蛋白酰胺Ⅰ带的拟合
对比原料乳的乳蛋白，4 种热处理牛乳中乳蛋白二级结构发生如下变化：1）原料乳的乳蛋白二级结构主要组成为α-螺旋，占总量34.3%。α-螺旋经137 ℃/5 s热处理后含量显着降低（P＜0.05）；2）随着温度的升高，无规卷曲含量逐渐升高，137 ℃/5 s热处理的乳蛋白中无规卷曲含量为30.5%，明显高于原料乳蛋白的14.8%（P＜0.05）；3）相比于原料乳的乳蛋白，热处理的乳蛋白中β-折叠和β-转角含量在加热过程中呈先增加后降低趋势。对于137 ℃/5 s热处理乳蛋白，其β-折叠结构显着降低（P＜0.05）。
结 论
热处理会导致乳蛋白间发生相互作用，乳蛋白原空间结构受到破坏，导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移，表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键。同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变。α-螺旋含量显着降低（P＜0.05），无规卷曲含量显着升高（P＜0.05），β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势，表明热处理程度增强导致部分有序结构向无规卷曲结构转化，蛋白质热变性后会发生热聚集现象，且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。
