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多光谱技术探究不同pH条件下小麦醇溶蛋白与槲皮素的相互作用

放大字体  缩小字体 发布日期:2020-02-28
核心提示:小麦醇溶蛋白(Gliadin,G),富含α-螺旋和β-转角,其特殊序列(富含脯氨酸和谷氨酰胺)和结构已被证实是引起强烈过敏反应(如乳糜泻和食物过敏)的原因。
   小麦醇溶蛋白(Gliadin,G),富含α-螺旋和β-转角,其特殊序列(富含脯氨酸和谷氨酰胺)和结构已被证实是引起强烈过敏反应(如乳糜泻和食物过敏)的原因。许多研究探索了麦醇溶蛋白的致敏机制,发现通过修饰蛋白质结构元素(如β-转角和二硫键),可有效降低蛋白的过敏原免疫反应性。植物多酚是一种次要代谢产物,广泛存在于植物和蔬菜中。它们是强大的抗氧化剂分子,具有抗菌、抗癌和抗过敏活性。目前,人们为减少致敏蛋白(如麦醇溶蛋白和花生蛋白)的致敏性,已经开始关注蛋白与植物多酚之间的相互作用。多酚对蛋白质具有显着的结合亲和力,并且特定条件会影响两者的结合程度、共价键的形成和非共价相互作用。蛋白质和多酚的表面电荷性质会随pH值的变化而改变,从而影响相互作用类型。研究证明,蔓越莓多酚、锦葵色素苷和天竺葵色素苷能降低麦醇溶蛋白的致敏性。然而,在不同pH条件下槲皮素(Quercetin, Q)与麦醇溶蛋白相互作用的研究缺乏,且在特定pH条件下槲皮素能否降低麦醇溶蛋白的过敏原免疫反应性尚不清楚。
 
  西南大学食品科学学院的Wang Qimin,Zhang Yuhao,Ming Jian*等以小麦醇溶蛋白和槲皮素为原料,在70%乙醇/水溶液中构建了不同pH条件下两者的共混体系,借助荧光、紫外、红外、拉曼等多光谱技术,通过分析荧光猝灭效应、结合常数、热力学参数、蛋白质结构、特定氨基酸环境和二硫键构象变化等,探究了麦醇溶蛋白与槲皮素的相互作用。
 
  结果表明:pH 2.0~pH 9.0条件下槲皮素以剂量依赖性方式导致蛋白的荧光猝灭,G与Q之间存在较强的相互作用。Q对G的猝灭模式为动态和静态结合。在pH 2.0~pH 4.0时的主要力是疏水力,在pH 5.0~pH 9.0时的主要力是氢键和范德华力。对傅立叶变换红外光谱、拉曼光谱及同步荧光光谱进行分析后发现,蛋白与槲皮素复合后,蛋白质荧光团周围的二级、三级结构和微环境发生了变化。此外,在pH 5.0下较低的β-折叠含量可能会降低麦醇溶蛋白的致敏性。
 
  这些结果为不同pH条件下麦醇溶蛋白与槲皮素的相互作用提供了新见解,对于开发基于麦醇溶蛋白的功能性产品具有重要意义。
 
 
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