美国佐治亚格温尼特学院科学技术学院
迈克尔?克伯格，佐治亚格温尼特学院助理教授、佐治亚州立大学兼职研究员。目前研究方向是钙结合蛋白、钙信号通路、有毒金属与钙结合蛋白、锌结合蛋白分子相互作用、细胞内离子稳态失衡、计算机辅助方法确定蛋白质分子中金属结合位点、基于蛋白质的诊断治疗方法的设计与开发。
钙是胞外第一信使、胞内第二信使，包括神经细胞在内几乎所有细胞过程的调控均涉及到钙。锌可作为一种神经传递素发挥功能；此外，它作为一种胞内信号分子对信号转导起调控作用，这一点与钙相似。钙结合蛋白与锌可能有相互调控作用，钙锌结合位点可能被Pb2+等有毒金属占据。认识蛋白质如何与金属离子相互作用对于认识信号转导、金属毒性机理及设计开发诊断治疗用途蛋白质具有重要意义。克伯格博士的研究主要集中在3 个领域：（1）人为Pb2+金属毒性的结构方面分析、分子机理及其对神经元细胞与非神经元细胞钙锌信号通路的潜在影响；（2）计算机辅助方法设计、预测蛋白分子中离子特异性结合位点；（3）金属结合蛋白应用于核磁共振诊断，将来进一步应用于靶向疗法。
克伯格在Jenny Yang博士的指导下于2010年在佐治亚州立大学完成了博士学业，接着进行了短期博士后研究，之后被聘任为教师。克伯格博士主要从事教学工作，同时他还继续跟随Yang博士开展研究项目，已在各种杂志发表论文或着作章节18篇，多次在会议上发言，数次受邀参加访谈节目。
报告题目
钙组学法研究Pb2+潜在的神经毒性
摘 要
人类工业导致非必需金属释放进入环境，其生物利用度升高使金属毒害成为全球性健康问题。神经毒性通过各种金属稳态失衡机制在分子水平上发生，引起急慢性系统性病理。实验室研究表明，二价铅离子（Pb2+）能取代蛋白分子中各种必需金属离子，如：在神经活动中发挥主要作用的Ca2+和Zn2+。Pb2+的不规则性很可能是由于其可极化性使之易于遵从各种金属结合的几何结构及配位数，机会性结合于蛋白分子中已知金属结合位点之外的区域，这可能改变蛋白质结构并通过别构作用抑制其功能。Pb2+与Ca2+调控的活动有紧密联系，再考虑到Ca2+信号传递广泛、全程参与神经通路，本报告的目的是着重介绍近年来研究人员在认识Pb2+干扰神经元Ca2+、Zn2+信号通路神经传递和突触活动的机理方面所做出的努力。
