Introduction
花生富含不饱和脂肪酸和亚麻酸，且包含8种必需氨基酸和高达25%～30%的粗蛋白。使用略微变性和脱脂的花生蛋白粉通过碱提取和等电沉淀技术生产的花生蛋白分离物（PPI）是一种蛋白质材料，具有相对均匀的成分和良好的理化特性。PPI主要由花生球蛋白（14S）和伴花生球蛋白（7.8S和2S）组成。近年来，花生蛋白引起了研究人员的兴趣，因为它具有良好的生物相容性和生物降解性、出色的纳米颗粒性以及保护性的缓释作用，是制备纳米颗粒和微胶囊颗粒的最佳壁材来源。然而，研究发现花生中的某些蛋白质具有紧密的四阶段结构，很少暴露出活性位点。有必要改善浓缩花生蛋白的功能以扩展其应用范围，对蛋白质分子进行修饰以暴露更多的活性基团，并增加与芯材的接触面来改善包埋活性。
姜黄素（1,7-双(4-羟基-3-甲氧基苯基)1,6-庚二烯-3,5-二酮）是衍生自姜黄的最流行的天然多酚之一。其化合物具有广泛的性能，尤其是在制药和食品行业。姜黄素的化学结构如下图。
然而，姜黄素由于溶解度低、稳定性差和其他因素，生物利用度较低，在食品和药品中的应用受到限制。为了提高姜黄素的生物利用度，并在功能性食品和补充剂中充分利用姜黄素的生物利用度，几种载体包括乳剂、蛋白质纳米颗粒、蛋白质纳米管、复合凝聚层、固体脂质纳米颗粒、填充的水凝胶珠、脂质体和酪蛋白胶束已被利用。本实验用热碱对分离提取的花生蛋白进行了修饰，研究了pH、加热温度、加工时间等碱液条件对花生蛋白分子结构和姜黄素包埋率的影响。最后，通过正交试验探讨了姜黄素包埋与花生蛋白修饰物的最佳工艺条件。本研究的突破和创新集中于姜黄素的包埋研究方法，同时通过修饰花生蛋白改善了其性能并扩展了其应用范围。
Discussion
花生在世界上被数百万人食用，主要是烤制或制成加盐的零食以及花生酱或糖果，花生也是重要的食用油重要来源。花生常见于亚洲大陆用于制备膳食，该过程的残留物是一种高蛋白含量（47%～55%）的面粉，通常用作动物饲料。尽管其味道温和，色泽和易消化性好，但脱脂花生粉却很少应用于人类食品中。由于其溶解性、凝胶性质差，使用花生蛋白的可行性常常受到限制，并且该特征与蛋白质结构的高分子量和可离子化基团的数量少有关。可以通过机械或化学作用来修饰以改善溶解性。
蛋白质的二级结构元素包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲和其他构象，α-螺旋和β-折叠在蛋白质中是有序排列的，并通过氢键保持。蛋白质的二级结构和功能特性可能会受到影响蛋白质分子间氢键稳定性的因素影响，改变蛋白质的凝胶、乳化和发泡性。
一些研究表明，静电场和pH影响氨基酸侧链电荷的分布以及盐溶性肌原纤维蛋白分子中氢键的稳定性。根据文献，pH值升高会促进罗非鱼肌球蛋白的构象；在酸性条件下，肌原纤维蛋白分子的静电相互作用变化会影响猪肉中氢键的稳定性，并导致这些蛋白中α-螺旋的损失。当研究加热温度和碱液pH值对花生蛋白二级结构的产生影响时，α-螺旋在酸性条件下容易丢失，并随pH值（即碱性条件）的增加而逐渐减少；在碱性或酸性条件下，花生蛋白的分子间静电相互作用和氢键的稳定性可能弱于中性条件。因此，在修饰花生蛋白时，确定合适的pH条件将有利于打开紧凑的花生蛋白四阶段结构。
研究发现，加热温度的变化会显着改变蛋白质的二级结构。随着加热温度的升高，α-螺旋结构中的氢键逐渐断裂，而该结构未卷曲，从而降低了α-螺旋结构的比例；随着加热过程中温度的升高，观察到R基团的聚合，当R基团太大时，α结构的稳定性就会受到损害。在本研究中，在75～95 ℃的范围内，随着温度的升高，α螺旋的百分数降低，这可能表明花生蛋白的分子膨胀程度增加了。β-折叠百分比增加和AAR百分比减少可能表明蛋白质分子之间的聚集增加。
本研究使用热碱成功修饰了花生分离蛋白。在所评估的水平内，反应参数（如碱pH值、温度和时间）影响二级结构的条件。花生蛋白热碱修饰的最佳条件如下：加热温度90 ℃，加热时间20 min，碱液pH 11。在这些最佳条件下，修饰蛋白对包埋姜黄素的利用率可达（88.32±1.29）%。下一步将使用HPLC将花生蛋白分离物进行分离和纯化，预计结果将有助于评估这些成分作为人类食用新食品成分的可行性。
